Albumina
La albúmina es una proteína que se encuentra en gran proporción en el plasma sanguíneo, siendo la principal proteína de la sangre y a su vez la más abundante en el ser humano. Es sintetizada en el hígado.[1]
La concentración normal en la sangre humana oscila entre 3,5 y 5,0 gramos por decilitro, y supone un 54,31% de la proteína plasmática. El resto de proteínas presentes en el plasma se llaman en conjunto globulinas. La albúmina es fundamental para el mantenimiento de la presión oncótica, necesaria para la distribución correcta de los líquidos corporales entre el compartimento intravascular y el extravascular, localizado entre los tejidos. La albúmina tiene carga eléctrica negativa. La membrana basal del glomérulo renal, también está cargada negativamente, lo que impide la filtración glomerular de la albúmina a la orina. En el síndrome nefrótico, esta propiedad es menor, y se pierde gran cantidad de albúmina por la orina.
Pepsinogeno
El pepsinógeno es una enzima precursora de la pepsina, liberada por celulas principales, llamadas también zimogenas o pepticas, halladas en las glandula fúndicas o también llamadas glándulas oxinticas del estómago, que se encuentran principalmente en el cuerpo y fondo del mismo. Este pepsinógeno se activa transformándose en pepsina al entrar en contacto con el ácido clorhídrico del estómago, ya que el ambiente óptimo para que la pepsina actue es ácido.
Pepsina
La pepsina es una peptidasa, una enzima digestiva que degrada las proteínas en el estómago; las otras enzimas digestivas importantes son la tripsina y la quimotripsina. Fue la primera enzima animal en ser descubierta, por Theodor Schwann en 1836.
La pepsina se produce en el estómago, actúa sobre las proteínas degradándolas, y proporciona péptidos y aminoácidos en un ambiente muy ácido. El pepsinógeno es un precursor de la pepsina, cuando actúa el HCl sobre el pepsinógeno, éste pierde aminoácidos y queda como pepsina, de forma que ya puede actuar como proteasa.
La pepsina es más activa con un pH de entre 2 y 4. Se desactiva permanentemente con un pH superior a 6.
Biuret
El Reactivo de Biuret es aquel que detecta la presencia de proteínas, péptidos cortos y otros compuestos con dos o más enlaces peptídicos en sustancias de composición desconocida.
Está hecho de hidróxido potásico (KOH) y sulfato cúprico (CuSO4), junto con tartrato de sodio y potasio (KNaC4O6·4H2O). El reactivo, de color azul, cambia a violeta en presencia de proteínas, y vira a rosa cuando se combina con polipéptidos de cadena corta. El Hidróxido de Potasio no participa en la reacción, pero proporciona el medio alcalino necesario para que tenga lugar.
Se usa normalmente en el ensayo de Biuret, un método colorimétrico que permite determinar la concentración de proteínas de una muestra mediante espectroscopía ultravioleta-visible a una longitud de onda de 540 nm (para detectar el ión Cu2+).
Biblografia
http://biology.unm.edu/ccouncil/Biology_124/Images/biuret.jpeg
www.uam.es/personal_pdi/.../Practica1.htm
www.quiminet.com/pr9/pepsina.htm
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